Si bien es común pensar que las proteínas tienen una única estructura determinada por las secuencias de aminoácidos, en realidad pueden tener varias conformaciones cuya transición ocurre en distintas escalas de longitud, que van desde décimas de Å a nm, y de tiempo, en lapsos de nanosegundos a segundos. El estudio de la dinámica proteica se centra justamente en esas transiciones de estados y, además, en la naturaleza de cada estado (cinética) y su equilibrio (termodinámica).
Flexibilidad local
Algunas veces, parte de las estructuras proteicas pierden el estado de equilibrio. Esta flexibilidad local se puede detectar de varias maneras: con el índice de espiral aleatorio, si se examina la relajación de espín de los átomos individuales u observando mapas de densidad electrónica.
Flexibilidad regional
Las estructuras de proteínas pueden verse rodeadas de residuos, tanto los que son contiguos en la secuencia primaria como de los que son de secuencia distal. Esta proximidad hace que los paisajes energéticos de los residuos se acoplen y las transiciones entre estados de esos conjuntos de residuos terminen por armonizar.
Si estos residuos acoplados llegan a formar un puente que una las partes funcionales de una proteína es posible que participen en la señalización alostérica.
Flexibilidad global
La flexibilidad y movilidad aumentan cuando existen varios dominios en las proteínas. Esto da como resultado la dinámica de los dominios de las proteínas.
Estos movimientos de dominio pueden detectarse si se comparan las estructuras de una proteína o pueden observarse con espectros de eco de espín de neutrones. Dichos movimientos son fundamentales para varios procesos como la catálisis, la formación de complejos de proteínas, la locomoción celular y proteínas motoras, los canales iónicos, los transportadores ABC, los mecanorreceptores y la mecanotransducción, el transporte de metabolitos a través de las membranas celulares y la actividad reguladora.
